2026 Выпуск №1

Характеристика и факторы патогенности Pseudomonas aeruginosa

DOI

10.5922/vestniknat-2026-1-7

Страницы / Pages

95-113

Аннотация

Обзор посвящен Pseudomonas aeruginosa — условно-патогенному микроорганизму, играющему важную роль в этиологии гнойно-воспалительных заболеваний, которые обычно возникают в виде вторичных осложнений, развивающихся на фоне ослабления организма. Тяжелое течение синегнойной инфекции и широкий спектр вызываемых ею повреждений обусловлены множеством факторов вирулентности. P. aeruginosa характеризуется синтезом ферментов и экзотоксинов, оказывающих разрушительное воздействие на ткани организма-хозяина и компоненты иммунной системы. P. aeruginosa способна к образованию биопленки, обеспечивающей лучшую адаптацию к окружающей среде. Бактерия покрыта защитной капсулой, сформированной липополисахаридом, который оказывает токсическое и пирогенное действие. Патоген имеет жгутики и пили, играющие важную роль в колонизации и распространении. Наружная мембрана бактерии выполняет защитную и транспортную функции. Белки наружной мембраны имеют большое значение в клеточном метаболизме, обеспечивая транспортировку широкого спектра веществ, включая ионы, аминокислоты, глюкозу, железо и фосфаты, необходимые для поддержания жизнедеятельности клетки. Помимо этого, они активно участвуют в выведении антибиотиков, обеспечивая защиту клетки от воздействия чужеродных веществ. Липопротеины стабилизируют наружную мембрану и взаимодействуют с другими мембранными белками. P. aeruginosa формирует везикулы, которые участвуют в обмене биохимическими сигналами и взаимодействии с клетками хозяина. Настоящий обзор позволяет утверждать, что для разработки эффективных методов борьбы с синегнойной инфекцией надо учитывать все особенности P. aeruginosa и механизмы ускользания от иммунного ответа.

Список литературы

Ключарева Н. М. Устойчивость к антибиотикам и дезинфицирующим средствам штаммов Pseudomonas aeruginosa, выделенных от пациентов реанимационного и других отделений многопрофильной больницы // Здоровье населения и среда обитания. 2013. № 3 (240). C. 33—35.
Руднов В. А. Антибиотикотерапия госпитальных инфекций, вызванных P. aeruginosa // Русский медицинский журнал. 2005. Т. 13, № 7. C. 485—490.
Страчунский Л. С., Решедько Г. К., Стецюк О. У. и др. Сравнительная активность антисинегнойных антибиотиков в отношении нозокомиальных штаммов Pseudomonas aeruginosa, выделенных в отделениях реанимации и интенсивной терапии России // Клиническая Микробиология и Антимикробная Химиотерапия. 2003. Т. 5, № 1. C. 35—46.
Grimwoo K., Kyd J. M., Owen S. J. et al. Vaccinacion against respiratory Pseudomonas aeruginosa infections // Hum Vaccin Immunother. 2015. Vol. 11, № 1. P. 14—20. doi: 10.4161/hv.34296.
Custovic A., Smajlovic J., Hadzic S. et al. Epidemiological surveillance of bacterial nosocomial infections in the surgical intensive care unit // Mater Sociomed. 2014. Vol. 26, № 1. P. 7—11. doi: 10.5455/msm.2014.26.7-11.
Werth B. J., Carreno J. J., Reveles K. R. Shifting trends in the incidence of Pseudomonas aeruginosa septicemia in hospitalized adults in the United States from 1996—2010 // Am J Infect Control. 2015. Vol. 43, № 5. P. 465—468. doi: 10.1016/j.ajic.2015.01.028.
Everett J., Turner K., Cai Q. et al. Arginine Is a critical substrate for the pathoge­nesis of Pseudomonas aeruginosa in burn wound infections // MBio. 2017. Vol. 8, № 2. P. e02160—16. doi: 10.1128/mBio.02160-16.
Сабирова Е. В., Гординская Н. А., Абрамова Н. В. и др. Микоэкология ожоговых стационаров // Клиническая лабораторная диагностика. 2017. Т. 62, № 5. C. 310—312. doi: 10.18821/0869-2084-2017-62-5-310-312.
Soltan Dallal M. M., Safdari R., Emadi Koochak H. et al. A comparison between occlusive and exposure dressing in the management of burn wound // Burns. 2016. Vol. 42, № 3. P. 578—582. doi: 10.1016/j.burns.2015.05.001.
Bayram Y., Parlak M., Aypak C., Bayram I. Three-year review of bacteriological profile and antibiogram of burn wound isolates in Van, Turkey // Int J Med Sci. 2013. Vol. 10, № 1. P. 19—23. doi: 10.7150/ijms.4723.
Chaudhary N. A., Munawar M. D., Khan M. T. et al. Epidemiology, bacteriological profile, and antibiotic sensitivity pattern of burn wounds in the burn unit of a tertiary care hospital // Cureus. 2019. Vol. 11, № 6. P. e4794. doi: 10.7759/cureus.4794.
Azimi L., Alaghehbandan R., Asadian M. et al. Multi-drug resistant Pseudomonas aeruginosa and Klebsiella pneumoniae circulation in a burn hospital, Tehran, Iran // GMS Hyg Infect Control. 2019. № 14. P. Doc01. doi: 10.3205/dgkh000317.
Lin J. C., Chen Z. H., Chen X. D. Elevated serum procalcitonin predicts Gram-negative bloodstream infections in patients with burns // Burns. 2020. Vol. 46, № 1. P. 182—189. doi: 10.1016/j.burns.2019.04.010.
Karami P., Mohajeri P., Yousefi Mashouf R. et al. Molecular characterization of clinical and environmental Pseudomonas aeruginosa isolated in a burn center // Saudi J Biol Sci. 2019. Vol. 26, № 7. P. 1731—1736. doi: 10.1016/j.sjbs.2018.07.009.
Nseir S., Martin-Loeches I. Ventilator-associated tracheobronchitis: where are we now? // Rev Bras Ter Intensiva. 2014. Vol. 26, № 3. P. 212—214. doi: 10.5935/0103-507X.20140033.
Ramírez-Estrada S., Borgatta B., Rello J. Pseudomonas aeruginosa ventilator-associa­ted pneumonia management // Infect Drug Resist. 2016. № 9. P. 7—18. doi: 10.2147/IDR.S50669.
Yun H. C., Weintrob A. C., Conger N. G. et al. Healthcare-associated pneumonia among U.S. combat casualties, 2009 to 2010 // Mil Med. 2015. Vol. 180, № 1. P. 104— 110. doi: 10.7205/MILMED-D-14-00209.
Зиятдинов М. Н., Акимкин В. Г., Гизатуллин Ш. Х. Клинико-эпидемиологические особенности и профилактика гнойно-септических инфекций при огнестрельных черепно-мозговых ранениях и система их профилактики // Медицинский алфавит. 2015. Т. 2, № 17. C. 5—11.
Йовенко И. А., Криштафор Д. А., Кобеляцкий Ю. Ю. и др. Бактериальный контроль при тяжелой огнестрельной травме // Медицина неотложных состояний. 2015. № 2 (65). C. 171—175.
Митряшов К. В., Охотина С. В., Грибань П. А. и др. Особенности микробного пейзажа «пограничной» ожоговой раны в разные фазы ожогового процесса // Тихоокеанский медицинский журнал. 2016. № 1 (63). C. 59—61.
Круглякова Л. В., Нарышкина С. В., Одиреев А. Н. Современные аспекты внебольничной пневмонии // Бюллетень физиологии и патологии дыхания. 2019. Т. 71. C. 120—134.
Rodrigo-Troyano A., Sibila O. The respiratory threat posed by multidrug resistant Gram-negative bacteria // Respirology. 2017. Vol. 22, № 7. P. 1288—1299. doi: 10.1111/resp.13115.
Vaez H., Salehi-Abargouei A., Khademi F. Systematic review and meta-analysis of imipenem-resistant Pseudomonas aeruginosa prevalence in Iran // Germs. 2017. Vol. 7, № 2. P. 86-97. doi: 10.18683/germs.2017.1113.
Shindo Y., Hasegawa Y. Regional differences in antibiotic-resistant pathogens in patients with pneumonia: implications for clinicians // Respirology. 2017. Vol. 22, № 8. P. 1536—1546. doi: 10.1111/resp.13135.
Vega S., Dowzicky M. J. Antimicrobial susceptibility among Gram-positive and Gram-negative organisms collected from the Latin American region between 2004 and 2015 as part of the Tigecycline Evaluation and Surveillance Trial // Ann Clin Microbiol Antimicrob. 2017. Vol. 16, № 1. P. 50. doi: 10.1186/s12941-017-0222-0.
Bassetti M., Poulakou G., Ruppe E. et al. Antimicrobial resistance in the next 30 years, humankind, bugs and drugs: a visionary approach // Intensive Care Med. 2017. Vol. 43, № 10. P. 1464—1475. doi: 10.1007/s00134-017-4878-x.
Feng W., Huang Q., Wang Y. et al. Changes in the resistance and epidemiological characteristics of Pseudomonas aeruginosa during a ten-year period // J Microbiol Immunol Infect. 2021. Vol. 54, № 2. P. 261—266. doi: 10.1016/j.jmii.2019.08.017.
El Zowalaty M. E., Al Thani A. A., Webster T. J. et al. Pseudomonas aeruginosa: arsenal of resistance mechanisms, decades of changing resistance profiles, and future antimicrobial therapies // Future Microbiol. 2015. Vol. 10, № 10. P. 1683—1706. doi: 10.2217/fmb.15.48.
Bin Mohanna M. A., Bahannan A. A. Bacterial profile and antibiogram of otitis media among children in Yemen // J Ayub Med Coll Abbottabad. 2016. Vol. 28, № 3. P. 480—483.
Kim S. H., Jeon E. J., Hong S. M. et al. Bacterial species and antibiotic sensitivity in Korean patients diagnosed with acute otitis media and otitis media with effusion // J Korean Med Sci. 2017. Vol. 32, № 4. P. 672—678. doi: 10.3346/jkms.2017.32.4.672.
Salih M. K., Alrabadi N. I., Thalij K. M., Hussien A. S. Isolation of pathogenic gram-negative bacteria from urinary tract infected patients // Open Journal of Medical Microbiology. 2016. Vol. 6, № 2. P. 59—65.
Yan P., Liu W., Kong J. et al. Prevention of catheter-related Pseudomonas aeruginosa infection by levofloxacin-impregnated catheters in vitro and in vivo // Chin Med J. 2014. Vol. 127, № 1. P. 54—58.
Fukuda K., Ishida W., Fukushima A., Nishida T. Corneal fibroblasts as sentinel cells and local immune modulators in infectious keratitis // Int. J. Mol. Sci. 2017. Vol. 18, № 9. P. e1831. doi: 10.3390/ijms18091831.
Augustin P., Tran-Dinh A., Valin N. et al. Pseudomonas aeruginosa post-operative peritonitis: clinical features, risk factors, and prognosis // Surg Infect (Larchmt). 2013. Vol. 14, № 3. P. 297—303. doi: 10.1089/sur.2012.084.
Findley K., Grice E. A. The skin microbiome: a focus on pathogens and their association with skin disease // PLoS Pathog. 2014. Vol. 10, № 11. P. e1004436. doi: 10.1371/journal.ppat.1004436.
Yang H., Wang W. S., Tan Y. et al. Investigation and analysis of the characteristics and drug sensitivity of bacteria in skin ulcer infections // Chin J Traumatol. 2017. Vol. 20, № 4. P. 194—197. doi: 10.1016/j.cjtee.2016.09.005.
Nofal A., Alakad R., Assaf M., Nofal E. A fatal case of febrile ulceronecrotic Mucha-Habermann disease in a child // JAAD Case Rep. 2016. Vol. 2, № 2. P. 181—185. doi: 10.1016/j.jdcr.2016.03.002.
Chuang C. H., Janapatla R. P., Wang Y. H. et al. Pseudomonas aeruginosa — associated diarrheal diseases in children // Pediatr Infect Dis J. 2017. Vol. 36, № 12. P. 1119— 1123. doi: 10.1097/INF.0000000000001567.
Ашерова И. К., Капранов Н. И. Современные подходы к диагностике и лечению респираторных инфекций у больных муковисцидозом // Клиническая микробиология и антимикробная химиотерапия. 2014. Т. 16, № 2. C. 100—110.
Бобровничий В. И. Современные подходы к диагностике и лечению синегнойной инфекции у больных муковисцидозом // Медицинский журнал. 2012. № 1. C. 4—9.
Stefani S., Campana S., Cariani L. et al. Relevance of multidrug-resistant Pseudomonas aeruginosa infections in cystic fibrosis // Int J Med Microbiol. 2017. Vol. 307, № 6. P. 353—362. doi: 10.1016/j.ijmm.2017.07.004.
Cantón R., Gijón D., Ruiz-Garbajosa P. Antimicrobial resistance in ICUs: an update in the light of the COVID-19 pandemic // Curr Opin Crit Care. 2020. Vol. 26, № 5. P. 433—441. doi: 10.1097/MCC.0000000000000755.
Pezzuto A., Tammaro A., Tonini G. et al. SARS-Cov-2 pneumonia and concurrent myelodysplasia complicated by Pseudomonas aeruginosa over-infection // J Virol Methods. 2022. Vol. 300. P. 114419. doi: 10.1016/j.jviromet.2021.114419.
Westblade L. F., Simon M. S., Satlin M. J. Bacterial coinfections in coronavirus disease 2019 // Trends Microbiol. 2021. Vol. 29, № 10. P. 930—941. doi: 10.1016/j.tim.2021.03.018.
Qu J., Cai Z., Liu Y. et al. Persistent bacterial coinfection of a COVID-19 patient caused by a genetically adapted Pseudomonas aeruginosa chronic colonizer // Front Cell Infect Microbiol. 2021. № 11. P. 641920. doi: 10.3389/fcimb.2021.641920.
Qu J., Cai Z., Duan X. et al. Pseudomonas aeruginosa modulates alginate biosynthesis and type VI secretion system in two critically ill COVID-19 patients // Cell Biosci. 2022. Vol. 12, № 1. P. 14. doi: 10.1186/s13578-022-00748-z.
Haghi F., Nezhad B. B., Zeighami H. Effect of subinhibitory concentrations of imipenem and piperacillin on Pseudomonas aeruginosa toxA and exoS transcriptio­nal expression // New Microbes New Infect. 2019. Vol. 32. P. 100608. doi: 10.1016/j.nmni.2019.100608.
Ramachandran G. Gram-positive and gram-negative bacterial toxins in sepsis // Virulence. 2014. Vol. 5, № 1. P. 213—218. doi: 10.4161/viru.27024.
Tartor Y. H., El-Naenaeey E. Y. RT-PCR detection of exotoxin genes expression in multidrug resistant Pseudomonas aeruginosa // Cell Mol Biol (Noisy-le-grand). 2016. Vol. 62, № 1. P. 56—62.
Khosravi A. D., Shafie F., Abbasi Montazeri E., Rostami S. The frequency of genes encoding exotoxin A and exoenzyme S in Pseudomonas aeruginosa strains isolated from burn patients // Burns. 2016. Vol. 42, № 5. P. 1116—1120. doi: 10.1016/j.burns.2016.02.012.
Вертиев Ю. В., Бродвинова Н. С., Мороз A. Ф. Экзотоксин А Pseudomonas aeruginosa и его роль в патогенезе синегнойной инфекции // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. 1981. Т. 58, № 2. C. 13—19.
Michalska M., Wolf P. Pseudomonas Exotoxin A: optimized by evolution for effective killing // Front Microbiol. 2015. Vol. 6. P. 963. doi: 10.3389/fmicb.2015.00963.
Sato H., Frank D. W. Intoxication of host cells by the T3SS phospholipase ExoU: PI(4,5)P2-associated, cytoskeletal collapse and late phase membrane blebbing // PLoS One. 2014. Vol. 9, № 7. P. e103127. doi: 10.1371/journal.pone.0103127.
Moir D. T., Bowlin N. O., Berube B. J. et al. A structure-function-inhibition analysis of the P. aeruginosa type III secretion needle protein PscF // J Bacteriol. 2020. Vol. 202, № 18. P. JB.00055—00020. doi: 10.1128/JB.00055-20.
Sato H., Frank D. W. Multi-functional characteristics of the Pseudomonas aeruginosa type III needle-tip protein, PcrV; comparison to orthologs in other gram-negative bacteria // Front Microbiol. 2011. № 2. P. 142. doi: 10.3389/fmicb.2011.00142.
Kaminski A., Gupta K. H., Goldufsky J. W. et al. Pseudomonas aeruginosa ExoS induces intrinsic apoptosis in target host cells in a manner that is dependent on its GAP domain activity // Sci Rep. 2018. Vol. 8, № 1. P. 14047. doi: 10.1038/s41598-018-32491-2.
Vareechon C., Zmina S. E., Karmakar M. et al. Pseudomonas aeruginosa effector ExoS inhibits ROS production in human neutrophils // Cell Host Microbe. 2017. Vol. 21, № 5. P. 611—618.e5. doi: 10.1016/j.chom.2017.04.001.
Azimi S., Kafil H. S., Baghi H. B. et al. Presence of exoY, exoS, exoU and exoT genes, antibiotic resistance and biofilm production among Pseudomonas aeruginosa isolates in Northwest Iran // GMS Hyg Infect Control. 2016. Vol. 11. P. Doc04. doi: 10.3205/dgkh000264.
Huber P., Bouillot S., Elsen S., Attrée I. Sequential inactivation of Rho GTPases and Lim kinase by Pseudomonas aeruginosa toxins ExoS and ExoT leads to endothelial monolayer breakdown // Cell Mol Life Sci. 2014. Vol. 71, № 10. P. 1927—1941. doi: 10.1007/s00018-013-1451-9.
Anderson D. M., Feix J. B., Monroe A. L. et al. Identification of the major ubiquitin-binding domain of the Pseudomonas aeruginosa ExoU A2 phospholipase // J Biol Chem. 2013. Vol. 288, № 37. P. 26741—26752. doi: 10.1074/jbc.M113.478529.
Tessmer M. H., Anderson D. M., Pickrum A. M. et al. Identification and verification of ubiquitin-activated bacterial phospholipases // J Bacteriol. 2019. Vol. 201, № 4. P. e00623—18. doi: 10.1128/JB.00623-18.
Trento M. V.C., Sales T. A., de Abreu T. S. et al. Exploring the structural and functional aspects of the phospholipase A2 from Naja spp // Int J Biol Macromol. 2019. Vol. 140. P. 49—58. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2019.08.125.
Belyy A., Raoux-Barbot D., Saveanu C. et al. Actin activates ExoY nucleotidyl cyclase toxin and ExoY-like effector domains from MARTX toxins // Nat Commun. 2016. № 7. P. 13582. doi: 10.1038/ncomms13582.
Солдатенкова А. В. Моноклональные антитела для выявления нативного и рекомбинантного экзотоксина А Pseudomonas aeruginosa : автореф. дис. … канд. биол. наук. М., 2016.
Kuang Z., Hao Y., Walling B. E. et al. Pseudomonas aeruginosa elastase provides an escape from phagocytosis by degrading the pulmonary surfactant protein-A // PLoS One. 2011. Vol. 6, № 11. P. e27091. doi: 10.1371/journal.pone.0027091.
Lányi B. Serological properties of Pseudomonas aeruginosa. II. Type-specific thermolabile (flagellar) antigens // Acta Microbiol Acad Sci Hung. 1970. Vol. 17, № 1. P. 35—48.
Azghani A. O., Neal K., Idell S. et al. Mechanism of fibroblast inflammatory responses to Pseudomonas aeruginosa elastase // Microbiology. 2014. Vol. 160, № 3. P. 547—555. doi: 10.1099/mic.0.075325-0.
Galdino A. C. M., de Oliveira M. P., Ramalho T. C. et al. Anti-Virulence Strategy against the multidrug-resistant bacterial pathogen Pseudomonas aeruginosa: pseudolysin (elastase B) as a potential druggable target // Curr Protein Pept Sci. 2019. Vol. 20, № 5. P. 471—487. doi: 10.2174/1389203720666190207100415.
Yang J., Zhao H. L., Ran L. Y. et al. Mechanistic insights into elastin degradation by pseudolysin, the major virulence factor of the opportunistic pathogen Pseudomonas aeruginosa // Sci Rep. 2015. № 5. P. 9936. doi: 10.1038/srep09936.
Cornelis P., Dingemans J. Pseudomonas aeruginosa adapts its iron uptake strategies in function of the type of infections // Front Cell Infect Microbiol. 2013. № 3. P. 75. doi: 10.3389/fcimb.2013.00075.
Bradshaw J. L., Caballero A. R., Bierdeman M. A. et al. Pseudomonas aeruginosa protease IV exacerbates Pneumococcal Pneumonia and systemic disease // mSphere. 2018. Vol. 3, № 3. P. e00212-18. doi: 10.1128/mSphere.00212-18.
Ghadam P., Akhlaghi F., Ali A. A. One-step purification and characterization of alginate lipase from a clinical Pseudomonas aeruginosa with destructive activity on bacterial biofilm // Iran J Basic Med Sci. 2017. Vol. 20, № 5. P. 467—473. doi: 10.22038/IJBMS.2017.8668.
Tielen P., Kuhn H., Rosenau F. et al. Interaction between extracellular lipase LipA and the polysaccharide alginate of Pseudomonas aeruginosa // BMC Microbiol. 2013. № 13. P. 159. doi: 10.1186/1471-2180-13-159.
Hay I. D., Ur Rehman Z., Ghafoor A., Rehm B. H.A. Bacterial biosynthesis of al­ginates // J Chem Technol Biotechnol. 2010. Vol. 85, № 6. P. 752—759. doi: 10.1002/jctb.2372.
Hogardt M., Heesemann J. Adaptation of Pseudomonas aeruginosa during persistence in the cystic fibrosis lung // Int J Med Microbiol. 2010. Vol. 300, № 8. P. 557— 562. doi: 10.1016/j.ijmm.2010.08.008.
Stanislavsky E. S., Balayan S. S., Sergienko A. I. et al. Clinico-immunological trials
of Pseudomonas aeruginosa vaccine // Vaccine. 1991. Vol. 9, № 7. P. 491—494. doi: 10.1016/0264-410X(91)90034-4.
Kovach K., Davis-Fields M., Irie Y. et al. Evolutionary adaptations of biofilms infecting cystic fibrosis lungs promote mechanical toughness by adjusting polysaccharide production // NPJ Biofilms Microbiomes. 2017. № 3. P. 1. doi: 10.1038/s41522-016-0007-9.
Быстрова О. С. Установление полной структуры липополисахаридов бактерии Pseudomonas aeruginosa : автореф. дис. … канд. хим. наук. М., 2004.
Huszczynski S. M., Lam J. S., Khursigara C. M. The role of Pseudomonas aeruginosa lipopolysaccharide in bacterial pathogenesis and physiology // Pathogens. 2019. Vol. 9, № 1. P. E6. doi: 10.3390/pathogens9010006.
Conrad J. C., Gibiansky M. L., Jin F. et al. Flagella and pili-mediated near-surface single-cell motility mechanisms in P. aeruginosa // Biophys J. 2011. Vol. 100, № 7. P. 1608—1616. doi: 10.1016/j.bpj.2011.02.020.
Garcia M., Morello E., Garnier J. et al. Pseudomonas aeruginosa flagellum is critical for invasion, cutaneous persistence and induction of inflammatory response of skin epidermis // Virulence. 2018. Vol. 9, № 1. P. 1163—1175. doi: 10.1080/21505594.2018.1480830.
Hahn H. P. The type-4 pilus is the major virulence-associated adhesin of Pseudomonas aeruginosa — a review // Gene. 1997. Vol. 192, № 1. P. 99—108. doi: 10.1016/s0378-1119(97)00116-9.
Nguyen Y., Jackson S. G., Aidoo F. et al. Structural characterization of novel Pseudomonas aeruginosa type IV pilins // J Mol Biol. 2010. Vol. 395, № 3. P. 491—503. doi: 10.1016/j.jmb.2009.10.070.
Жданова О. С., Красноженов Е. П., Соснин Э. А. и др. Антибиотикорезистентность штаммов Pseudomonas aeruginosa с разной способностью к синтезу пиоцианина // Альманах клинической медицины. 2013. № 28. C. 13—17.
Кузнецова М. В. Характеристика биологических свойств нозокомиальных штаммов Pseudomonas aeruginosa // Пермский медицинский журнал. 2014. Т. 31, № 3. C. 59—64.
Hancock R. E., Siehnel R., Martin N. Outer membrane proteins of Pseudomonas // Mol. Microbiol. 1990. Vol. 4, № 7. P. 1069—1075. doi: 10.1111/j.1365-2958.1990.tb00680.x.
Gilleland H. E. Jr., Parker M. G., Matthews J. M., Berg R. D. Use of a purified outer membrane protein F (porin) preparation of Pseudomonas aeruginosa as a protective vaccine in mice // Infect Immun. 1984. Vol. 44, № 1. P. 49—54.
Hedstrom R. C., Pavlovskis O. R., Galloway D. R. Antibody response of infected mice to outer membrane proteins of Pseudomonas aeruginosa // Infect Immun. 1984. Vol. 43, № 1. P. 49—53.
Novikova O. D., Solovyeva T. F. Nonspecific Porins of the Outer Membrane of Gram-Negative Bacteria: Structure and Functions // Biochemistry (Moscow) Supplement Series A: Membrane and Cell Biology. 2009. Vol. 3. № 1. P. 3—15. doi: 10.1134/S1990747809010024.
Krishnan S., Prasadarao N. V. Outer membrane protein A and OprF: versatile roles in Gram-negative bacterial infections // FEBS J. 2012. Vol. 279, № 6. P. 919—931. doi: 10.1111/j.1742-4658.2012.08482.x.
Reusch R. N. Biogenesis and functions of model integral outer membrane proteins: Escherichia coli OmpA and Pseudomonas aeruginosa OprF // FEBS J. 2012. Vol. 279, № 6. P. 893. doi: 10.1111/j.1742-4658.2012.08486.x.
Fito-Boncompte L., Chapalain A., Bouffartigues E. et al. Full virulence of Pseudomonas aeruginosa requires OprF // Infect Immun. 2011. Vol. 79, № 3. P. 1176—1786. doi: 10.1128/IAI.00850-10.
Cassin E. K., Tseng B. S. Pushing beyond the envelope: the potential roles of OprF in Pseudomonas aeruginosa biofilm formation and pathogenicity // J Bacteriol. 2019. Vol. 201, № 18. P. e00050—19. doi: 10.1128/JB.00050-19.
Quigley K. J., Reynolds C. J., Goudet A. et al. Chronic infection by mucoid Pseudomonas aeruginosa associated with dysregulation in T-Cell immunity to outer membrane porin F // Am J Respir Crit Care Med. 2015. Vol. 191, № 11. P. 1250—1264. doi: 10.1164/rccm.201411-1995OC.
Chevalier S., Bouffartigues E., Bodilis J. et al. Structure, function and regulation of Pseudomonas aeruginosa porins // FEMS Microbiol Rev. 2017. Vol. 41, № 5. P. 698—722. doi: 10.1093/femsre/fux020.
Linares J. F., López J. A., Camafeita E. et al. Overexpression of the multidrug efflux pumps MexCD-OprJ and MexEF-OprN is associated with a reduction of type III secretion in Pseudomonas aeruginosa // J Bacteriol. 2005. Vol. 187, № 4. P. 1384—1391. doi: 10.1128/JB.187.4.1384-1391.2005.
Miryala S. K., Anbarasu A., Ramaiah S. Systems biology studies in Pseudomonas aeruginosa PAO1 to understand their role in biofilm formation and multidrug efflux pumps // Microb Pathog. 2019. Vol. 136. P. 103668. doi: 10.1016/j.micpath.2019.103668.
Pan Y. P., Xu Y. H., Wang Z. X. et al. Overexpression of MexAB-OprM efflux pump in carbapenem-resistant Pseudomonas aeruginosa // Arch Microbiol. 2016. Vol. 198, № 6. P. 565—571. doi: 10.1007/s00203-016-1215-7.
Lim A., De Vos D., Brauns M. et al. Molecular and immunological characterization of OprL, the 18 kDa outer-membrane peptidoglycan-associated lipoprotein (PAL) of Pseudomonas aeruginosa // Microbiology. 1997. Vol. 143, № 5. P. 1709—1176. doi: 10.1099/00221287-143-5-1709.
Duchêne M., Barron C., Schweizer A. et al. Pseudomonas aeruginosa outer membrane lipoprotein I gene: molecular cloning, sequence, and expression in Escherichia coli // J Bacteriol. 1989. Vol. 171, № 8. P. 4130—4137. doi: 10.1128/jb.171.8.4130-4137.1989.
Wessel A. K., Liew J., Kwon T. et al. Role of Pseudomonas aeruginosa peptidoglycan-associated outer membrane proteins in vesicle formation // J Bacteriol. 2013. Vol. 195, № 2. P. 213—219. doi: 10.1128/JB.01253-12.
Panmanee W., Gomez F., Witte D. et al. The peptidoglycan-associated lipoprotein OprL helps protect a Pseudomonas aeruginosa mutant devoid of the transactivator OxyR from hydrogen peroxide-mediated killing during planktonic and biofilm culture // J Bacteriol. 2008. Vol. 190, № 10. P. 3658—5669. doi: 10.1128/JB.00022-08.
Rao A. R., Laxova A., Farrell P. M., Barbieri J. T. Proteomic identification of OprL as a seromarker for initial diagnosis of Pseudomonas aeruginosa infection of patients with cystic fibrosis // J Clin Microbiol. 2009. Vol. 47, № 8. P. 2483—2488. doi: 10.1128/JCM.02182-08.
De Vos D., Lim A. Jr., Pirnay J. P. et al. Direct detection and identification of Pseudomonas aeruginosa in clinical samples such as skin biopsy specimens and expectorations by multiplex PCR based on two outer membrane lipoprotein genes, oprI and oprL // J Clin Microbiol. 1997. Vol. 35, № 6. P. 1295—1299.
Xu J., Moore J. E., Murphy P. G. et al. Early detection of Pseudomonas aeruginosa—comparison of conventional versus molecular (PCR) detection directly from adult patients with cystic fibrosis (CF) // Ann Clin Microbiol Antimicrob. 2004. № 3. P. 21. doi: 10.1186/1476-0711-3-21.
Le Gall F., Le Berre R., Rosec S. et al. Proposal of a quantitative PCR-based protocol for an optimal Pseudomonas aeruginosa detection in patients with cystic fibrosis // BMC Microbiol. 2013. № 13. P. 143. doi: 10.1186/1471-2180-13-143.
Salman M., Ali A., Haque A. A novel multiplex PCR for detection of Pseudomonas aeruginosa: A major cause of wound infections // Pak J Med Sci. 2013. Vol. 29, № 4. P. 957—961. doi: 10.12669/pjms.294.3652.
Ullah W., Qasim M., Rahman H. et al. Beta-lactamase-producing Pseudomonas aeruginosa: Phenotypic characteristics and molecular identification of virulence genes // J Chin Med Assoc. 2017. Vol. 80, № 3. P. 173—177. doi: 10.1016/j.jcma.2016.08.011.