Сравнительная оценка биологического действия нативных и синтезированных пептидов
- DOI
- 10.5922/gikbfu-2023-3-8
- Страницы / Pages
- 106-117
Аннотация
Биологически активные пептиды рассматриваются как средства профилактики и лечения различных заболеваний. Из-за высокой стоимости и трудоемкости процесса выделения нативных пептидов в составе лекарственных препаратов, биологически активных добавок все чаще используются синтезированные пептиды. Цель исследования — подтверждение сходства и биологической активности синтезированных и нативных пептидов. В качестве объектов исследования использованы синтезированные и нативные пептиды молозива коров с условным названием T1.1 и mpT2. Синтез пептидов проводили твердофазным методом. Пептид T1.1 сходен с пептидом «POSSUM_01-POSSUM-C-EMBRYO-2KB», биологическая активность которого не исследована. Пептид mpT2 имеет сходство с антидиабетическим пептидом «LL-16 Alytes obstetricans». Доказано, что синтезированные пептиды по физико-химическим характеристикам не отличаются от природных. Синтезированный и природные пептиды не токсичны. Доказано противодиабетическое действие природного и синтезированного пептида mpT2 на животных с индуцированным сахарным диабетом 2-го типа и антиоксидантная активность синтезированного и природного пептида Т1.1.
Список литературы
1. Болдырева Ю. В., Лебедев И. А., Захарчук Е. В. и др. Олигопептиды как биохимически значимые молекулы // Вестник Уральской медицинской академической науки. 2021. Т. 18, № 2. С. 138—146. doi: 10.22138/ 2500-0918-2021-18-2-138-146.
2. Chernukha I. M., Mashentseva N. G., Afanasev D. A., Vostrikova N. L. Biologically active peptides of meat and meat product proteins: a review. Part 2. Functionality of meat bioactive peptides // Theory and Practice of Meat Processing. 2020. Vol. 5 (2). P. 12—19. doi: 10.21323/2414-438X-2020-5-2-12-19.
3. Duffuler P., Bhullar K. S., de Campos Zani S. C., Wu J. Bioactive Peptides: From Basic Research to Clinical Trials and Commercialization // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2022. Vol. 70 (1). P. 3585—3595. doi: 10.1021/acs.jafc.1c06289.
4. Merrifield R. B. Solid Phase Peptide Synthesis I. The Synthesis of a Tetrapeptide // Journal of the American Chemical Society. 1963. Vol. 85 (14). P. 2149—2154. doi: 10. 1021/ja00897a025.
5. Palomo J. M. Solid-phase peptide synthesis: an overview focused on the preparation of biologically relevant peptides // RSC Advances. 2014. Vol. 4. P. 32658—32672. doi: 10.1039/C4RA02458C.
6. Ramesh S., de la Torre B. G., Albericio F. et al. Microwave-Assisted Synthesis of Antimicrobial Peptides // Methods in molecular biology (Clifton, N. J.). 2017. Vol. 1548. P. 51—59. doi: 10.1007/978-1-4939-6737-7_4.
7. Feduraev P., Skrypnik L., Nebreeva S. et al. Variability of Phenolic Compound Accumulation and Antioxidant Activity in Wild Plants of Some Rumex Species (Polygonaceae) // Antioxidants. 2022. Vol. 11 (2). P. 311. doi: 10.3390/antiox11020311.
8. Gomara M. J., Perez Y., Martinez J. P. et al. Peptide Assembly on the Membrane Determines the HIV-1 Inhibitory Activity of Dual-Targeting Fusion Inhibitor // Peptides. 2019. Vol. 9 (1). P. 3257. doi: 10.1038/s41598-019-40125-4.
9. Ghanbari E., Nejati V., Khazaei M. Improvement in serum biochemical alterations and oxidative stress of liver and pancreas following use of royal jelly in streptozotocin-induced diabetic rats // Cell J. 2016. 18:362.
10. Yang S., Dai, J., Aweya J. J. et al. The Antibacterial Activity and Pickering Emulsion Stabilizing Effect of a Novel Peptide, SA6, Isolated from Salt-Fermented Penaeus vannamei // Food Bioprocess Technology. 2023. P. 1312—1323. https://doi. org/10.1007/s11947-023-03000-9.
11. Nongonierma A. B., Cadamuro C., Le Gouic A. et al. Dipeptidyl peptidase IV (DPPIV) inhibitory properties of a camel whey protein enriched hydrolysate preparation // Food Chem. 2019. 279:70—79. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2018.11.142.
12. Ismail T., Ahmad Z., Sestili P. et al. Camel’s milk concentrate inhibits streptozotocin induced diabetes // Food Biosci. 2018. 26:73—79.
13. Manaer T., Yu L., Zhang Y. et al. Antidiabetic effects of shubat in type 2 diabetic rats induced by combination of high-glucose-fat diet and low-dose streptozotocin // J. Ethnopharmacol. 2015. 169:269—274. https://doi.org/10.1016/j.jep.2015.04.032.
14. Korish A. A., Abdel Gader A. G. M., A. A. Alhaider. Comparison of the hypoglycemic and antithrombotic (anticoagulant) actions of whole bovine and camel milk in streptozotocin-induced diabetes mellitus in rats // J. Dairy Sci. 2020. 103:30—41. https://doi.org/10.3168/jds.2019-16606.
15. Agrawal R. P., Jain S., Shah S. et al. Effect of camel milk on glycemic control and insulin requirement in patients with type 1 diabetes: 2-years randomized controlled trial // Eur. J. Clin. Nutr. 2011. 65:1048—1052.
16. Kamal H., Jafar S., Mudgil P. et al. Inhibitory properties of camel whey protein hydrolysates toward liver cancer cells, dipeptidyl peptidase-IV, and inflammation // J. Dairy Sci. 2018. 101:8711—8720. https://doi.org/10.3168/jds.2018-14586.
17. Salem M. A., Ezzat S. M. Nanoemulsions in food industry // Dispersed Food Systems. L., 2019. P. 1—21. doi: 10.5772/intechopen.79447.
18. Meena S., Rajput Y. S., Pandey A. K. et al. Camel milk ameliorates hyperglycaemia and oxidative damage in type-1 diabetic experimental rats // J. Dairy Res. 2016. 83:412—419. https://doi.org/10.1017/S002202991600042X.
19. O’Keeffe M. B., Conesa C., FitzGerald R. J. Identification of angiotensin converting enzyme inhibitory and antioxidant peptides in a whey protein concentrate hydrolysate produced at semi-pilot scale // Int. J. Food Sci. Technol. 2017. 52:1751—1759. https://doi.org/10.1111/ijfs.13448.
20. Power-Grant O., McCormack W. G., Ramia De Cap M. et al. Evaluation of the antioxidant capacity of a milk protein matrix in vitro and in vivo in women aged 50—70 years // Int. J. Food Sci. Nutr. 2016. 67:325—334. https://doi.org/10.3109/0963 7486.2016.1153607.