Естественные и медицинские науки

2023 Выпуск №3

Назад к списку Скачать статью

Сравнительная оценка биологического действия нативных и синтезированных пептидов

DOI
10.5922/gikbfu-2023-3-8
Страницы / Pages
106-117

Аннотация

Биологически активные пептиды рассматриваются как средства профилактики и лечения различных заболеваний. Из-за высокой стоимости и трудоемкости процесса выделения нативных пептидов в составе лекарственных препаратов, биологически активных добавок все чаще используются синтезированные пептиды. Цель исследова­ния — подтверждение сходства и биологической активности синтезированных и на­тивных пептидов. В качестве объектов исследования использованы синтезированные и нативные пептиды молозива коров с условным названием T1.1 и mpT2. Синтез пепти­дов проводили твердофазным методом. Пептид T1.1 сходен с пептидом «POS­SUM_01-POSSUM-C-EMBRYO-2KB», биологическая активность которого не иссле­дована. Пептид mpT2 имеет сходство с антидиабетическим пептидом «LL-16 Alytes obstetricans». Доказано, что синтезированные пептиды по физико-химическим харак­теристикам не отличаются от природных. Синтезированный и природные пептиды не токсичны. Доказано противодиабетическое действие природного и синте­зиро­ван­ного пептида mpT2 на животных с индуцированным сахарным диабетом 2-го типа и антиоксидантная активность синтезированного и природного пептида Т1.1.

Abstract

Biologically active peptides are considered as preventive and therapeutic agents for vari­ous diseases. Due to the high cost and complexity of isolating native peptides for use in phar­maceuticals, synthetically produced peptides are increasingly being used in dietary supple­ments. The aim of the research is to confirm the similarity and biological activity of synthe­sized peptides compared to native peptides. Synthesized and native peptides from bovine co­lostrum with the code names T1.1 and mpT2 were used as the objects of the study. The pep­tides were synthesized using the solid-phase method. Peptide T1.1 is similar to the peptide «POSSUM_01-POSSUM-C-EMBRYO-2KB», the biological activity of which has not been studied. Peptide mpT2 is similar to the anti-diabetic peptide «LL-16 Alytes obstetricans». It has been proven that the synthesized peptides do not differ from natural ones in terms of physical and chemical characteristics. Both synthesized and natural peptides are non-toxic. The anti-diabetic effect of natural and synthesized peptide mpT2 on animals with induced type 2 diabetes and the antioxidant activity of synthesized and natural peptide T1.1 have been demonstrated.

Список литературы

1.   Болдырева Ю. В., Лебедев И. А., Захарчук Е. В. и др. Олигопептиды как биохи­мически значимые молекулы // Вестник Уральской медицинской академиче­ской науки. 2021. Т. 18, № 2. С. 138—146. doi: 10.22138/ 2500-0918-2021-18-2-138-146.

2.   Chernukha I. M., Mashentseva N. G., Afanasev D. A., Vostrikova N. L. Biologically active peptides of meat and meat product proteins: a review. Part 2. Functionality of meat bioactive peptides // Theory and Practice of Meat Processing. 2020. Vol. 5 (2). P. 12—19. doi: 10.21323/2414-438X-2020-5-2-12-19.

3.   Duffuler P., Bhullar K. S., de Campos Zani S. C., Wu J. Bioactive Peptides: From Basic Research to Clinical Trials and Commercialization // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2022. Vol. 70 (1). P. 3585—3595. doi: 10.1021/acs.jafc.1c06289.

4.   Merrifield R. B. Solid Phase Peptide Synthesis I. The Synthesis of a Tetrapeptide // Journal of the American Chemical Society. 1963. Vol. 85 (14). P. 2149—2154. doi: 10. 1021/ja00897a025.

5.   Palomo J. M. Solid-phase peptide synthesis: an overview focused on the prepa­ration of biologically relevant peptides // RSC Advances. 2014. Vol. 4. P. 32658—32672. doi: 10.1039/C4RA02458C.

6.   Ramesh S., de la Torre B. G., Albericio F. et al. Microwave-Assisted Synthesis of Antimicrobial Peptides // Methods in molecular biology (Clifton, N. J.). 2017. Vol. 1548. P. 51—59. doi: 10.1007/978-1-4939-6737-7_4.

7.   Feduraev P., Skrypnik L., Nebreeva S. et al. Variability of Phenolic Compound Accumulation and Antioxidant Activity in Wild Plants of Some Rumex Species (Po­lygonaceae) // Antioxidants. 2022. Vol. 11 (2). P. 311. doi: 10.3390/antiox11020311.

8.   Gomara M. J., Perez Y., Martinez J. P. et al. Peptide Assembly on the Membrane Determines the HIV-1 Inhibitory Activity of Dual-Targeting Fusion Inhibitor // Pep­tides. 2019. Vol. 9 (1). P. 3257. doi: 10.1038/s41598-019-40125-4.

9.   Ghanbari E., Nejati V., Khazaei M. Improvement in serum biochemical altera­tions and oxidative stress of liver and pancreas following use of royal jelly in strepto­zotocin-induced diabetic rats // Cell J. 2016. 18:362.

10.  Yang S., Dai, J., Aweya J. J. et al. The Antibacterial Activity and Pickering Emulsion Stabilizing Effect of a Novel Peptide, SA6, Isolated from Salt-Fermented Penaeus vannamei // Food Bioprocess Technology. 2023. P. 1312—1323. https://doi. org/10.1007/s11947-023-03000-9.

11.  Nongonierma A. B., Cadamuro C., Le Gouic A. et al. Dipeptidyl peptidase IV (DPPIV) inhibitory properties of a camel whey protein enriched hydrolysate preparation // Food Chem. 2019. 279:70—79. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2018.11.142.

12.  Ismail T., Ahmad Z., Sestili P. et al. Camel’s milk concentrate inhibits streptozo­tocin induced diabetes // Food Biosci. 2018. 26:73—79.

13.  Manaer T., Yu L., Zhang Y. et al. Antidiabetic effects of shubat in type 2 diabetic rats induced by combination of high-glucose-fat diet and low-dose streptozotocin // J. Ethnopharmacol. 2015. 169:269—274. https://doi.org/10.1016/j.jep.2015.04.032.

14.  Korish A. A., Abdel Gader A. G. M., A. A. Alhaider. Comparison of the hypogly­cemic and antithrombotic (anticoagulant) actions of whole bovine and camel milk in streptozotocin-induced diabetes mellitus in rats // J. Dairy Sci. 2020. 103:30—41. https://doi.org/10.3168/jds.2019-16606.

15.  Agrawal R. P., Jain S., Shah S. et al. Effect of camel milk on glycemic control and insulin requirement in patients with type 1 diabetes: 2-years randomized con­trolled trial // Eur. J. Clin. Nutr. 2011. 65:1048—1052.

16.  Kamal H., Jafar S., Mudgil P. et al. Inhibitory properties of camel whey protein hydrolysates toward liver cancer cells, dipeptidyl peptidase-IV, and inflammation // J. Dairy Sci. 2018. 101:8711—8720. https://doi.org/10.3168/jds.2018-14586.

17.  Salem M. A., Ezzat S. M. Nanoemulsions in food industry // Dispersed Food Systems. L., 2019. P. 1—21. doi: 10.5772/intechopen.79447.

18.  Meena S., Rajput Y. S., Pandey A. K. et al. Camel milk ameliorates hyperglycae­mia and oxidative damage in type-1 diabetic experimental rats // J. Dairy Res. 2016. 83:412—419. https://doi.org/10.1017/S002202991600042X.

19.  O’Keeffe M. B., Conesa C., FitzGerald R. J. Identification of angiotensin conver­ting enzyme inhibitory and antioxidant peptides in a whey protein concentrate hydro­lysate produced at semi-pilot scale // Int. J. Food Sci. Technol. 2017. 52:1751—1759. https://doi.org/10.1111/ijfs.13448.

20.  Power-Grant O., McCormack W. G., Ramia De Cap M. et al. Evaluation of the an­tio­xidant capacity of a milk protein matrix in vitro and in vivo in women aged 50—70 years // Int. J. Food Sci. Nutr. 2016. 67:325—334. https://doi.org/10.3109/0963 7486.2016.1153607.